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Une enzyme mangeuse de plastique : espoir de recyclage et de lutte contre la pollution

ENVIRONNEMENTUne enzyme mangeuse de plastique : espoir de recyclage et de lutte contre la pollution

Des chercheurs ont identifié et conçu une enzyme capable de digérer et de consommer certains de nos plastiques les plus polluants, offrant un espoir de recyclage et de lutte contre la pollution.

Pollué les plastiques est le plus grand défi environnemental au monde sous forme de plastique Pollution et la solution optimale à ce problème reste encore insaisissable. La plupart des plastiques sont fabriqués à partir de pétrole ou de gaz naturel, qui sont des ressources non renouvelables extraites et traitées à l'aide de techniques énergivores. Ainsi, leur fabrication et leur production elle-même est très destructrice pour les écosystèmes fragiles. La destruction du plastique (principalement par incinération) provoque une pollution de l'air, de l'eau et des sols. Environ 79 % du plastique produit au cours des 70 dernières années a été jeté, soit dans des décharges, soit dans l'environnement général, tandis que seulement 51 % environ sont recyclés et le reste incinéré. Ce processus d'incinération expose les travailleurs vulnérables à des produits chimiques toxiques, notamment des substances cancérigènes. On dit que les océans contiennent quelque 1960 XNUMX milliards de particules microplastiques et appauvrissent lentement la vie marine. Certaines des microparticules de plastique sont emportées dans l'air, ce qui entraîne de la pollution et il est fort possible que nous les inhalions. Personne n'aurait pu prédire dans les années XNUMX que l'avènement et la popularité des plastiques deviendraient un jour un fardeau avec d'énormes déchets plastiques trouvés flottant dans nos magnifiques océans, dans l'air et déversés sur nos précieuses terres.

Les emballages en plastique sont la plus grande menace et l'utilisation la plus corrompue des plastiques. Mais le problème est que le sac en plastique est partout, utilisé à toutes les fins et il n'y a aucun contrôle sur son utilisation. Ce type de plastique synthétique ne se biodégrade pas, mais se contente de s'asseoir et de s'accumuler dans les décharges et contribue à la pollution de l'environnement. Il y a eu des initiatives pour "l'interdiction totale du plastique", en particulier le polystyrène qui est utilisé dans les emballages. Cependant, cela ne conduit pas aux résultats souhaités, car le plastique est toujours omniprésent dans la terre, l'air et l'eau et ne cesse de croître. On peut dire que le plastique n'est peut-être même pas visible à l'œil nu tout le temps, mais il est partout ! Il est regrettable que nous ne soyons pas en mesure de résoudre le problème du recyclage et de l'élimination des matières plastiques.

Dans une étude publiée dans Actes de la National Academy of Sciences USA, des chercheurs ont découvert une substance naturelle connue enzyme qui se nourrit de plastique. C'était une découverte fortuite alors qu'ils examinaient la structure d'une enzyme trouvée dans des déchets prêts à être recyclés dans un centre au Japon. Cette enzyme appelée Ideonella sakaiensis 201-F6, est capable de « manger » ou de « se nourrir » de PET en plastique breveté ou de téréphtalate de polyéthylène qui est le plus souvent utilisé dans des millions de tonnes de bouteilles en plastique. L'enzyme a essentiellement permis aux bactéries de dégrader le plastique comme source de nourriture. Aucune solution de recyclage n'existe actuellement pour le PET et les bouteilles en plastique en PET persistent plus de centaines d'années dans l'environnement. Cette étude menée par des équipes de l'Université de Portsmouth et du National Renewable Energy Laboratory (NREL) du département américain de l'Énergie a suscité un immense espoir.

L'objectif initial était de déterminer la structure cristalline tridimensionnelle de cette enzyme naturelle (appelée PETase) et d'utiliser ces informations pour comprendre exactement comment cette enzyme fonctionne. Ils ont utilisé un faisceau intense de rayons X – qui sont 10 milliards de fois plus brillants que le soleil – pour élucider la structure et voir les atomes individuels. Ces faisceaux puissants ont permis de comprendre le fonctionnement interne de l'enzyme et ont fourni des plans corrects pour pouvoir concevoir des enzymes plus rapides et plus efficaces. Il a été révélé que la PETase ressemble beaucoup à une autre enzyme appelée cutinase, sauf que la PETase a une caractéristique spéciale et un site actif plus «ouvert», qui est censé accueillir les polymères fabriqués par l'homme (au lieu des polymères naturels). Ces différences ont immédiatement indiqué que la PETase pourrait être plus évoluée, en particulier dans un environnement contenant du PET, et pourrait donc dégrader le PET. Ils ont muté le site actif de la PETase pour le faire ressembler davantage à la cutinase. Ce qui a suivi était un résultat totalement inattendu, le mutant PETase était capable de dégrader encore mieux la PET que la PETase naturelle. Ainsi, alors qu'ils tentaient de comprendre et d'améliorer la capacité de l'enzyme naturelle, les chercheurs ont accidentellement créé une nouvelle enzyme qui était encore meilleure que l'enzyme naturelle pour décomposer le PET. les plastiques. Cette enzyme pourrait également dégrader le polyéthylène furandicarboxylate, ou PEF, un substitut biosourcé des plastiques PET. Cela a suscité l'espoir de s'attaquer à d'autres substrats comme le PEF (Polyéthylène Furanoate) ou encore le PBS (Polybutylène succinate). Les outils pour l'ingénierie et l'évolution enzymatiques peuvent être continuellement appliqués pour une amélioration supplémentaire. Les chercheurs cherchent un moyen d'améliorer l'enzyme afin que sa fonction puisse être intégrée dans une puissante installation industrielle à grande échelle. Le processus d'ingénierie est très similaire aux enzymes qui sont actuellement utilisées dans les détergents de bio-lavage ou dans la fabrication de biocarburants. La technologie existe et donc la viabilité industrielle devrait être réalisable dans les années à venir.

Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre certains aspects de cette étude. Tout d'abord, l'enzyme décompose les gros morceaux de plastique en plus petits morceaux, elle prend donc en charge le recyclage des bouteilles en plastique, mais tout ce plastique doit d'abord être récupéré. Ce plastique « plus petit » une fois récupéré pourrait être utilisé pour les retransformer en bouteilles en plastique. L'enzyme ne peut pas vraiment « aller chercher du plastique par elle-même » dans l'environnement. Une option proposée pourrait être de planter cette enzyme dans certaines bactéries qui peuvent commencer à décomposer le plastique à un taux plus élevé tout en résistant à des températures élevées. En outre, l'impact à long terme de cette enzyme doit encore être compris.

L'impact d'une solution aussi innovante pour lutter contre les déchets plastiques serait très élevé à l'échelle mondiale. Nous essayons de nous attaquer au problème du plastique depuis l'avènement du plastique lui-même. Il y a eu des lois interdisant l'utilisation d'un seul plastique et le plastique recyclé est désormais favorisé partout. Même de petites mesures comme l'interdiction des sacs de transport en plastique dans les supermarchés ont été omniprésentes dans les médias. Le fait est que nous devons agir rapidement si nous voulons préserver notre planète de la pollution plastique. Mais nous devons continuer à adopter le recyclage dans notre vie de tous les jours tout en encourageant nos enfants à le faire aussi. Nous avons encore besoin d'une bonne solution à long terme qui puisse aller de pair avec nos propres efforts individuels. Cette recherche marque un début pour s'attaquer à l'un des plus grands problèmes auxquels notre planète est confrontée.

***

{Vous pouvez lire le document de recherche original en cliquant sur le lien DOI ci-dessous dans la liste des sources citées}

Sources)

Harry P et al. 2018. Caractérisation et ingénierie d'une polyestérase aromatique dégradant le plastique. Actes de l'Académie nationale des sciences. https://doi.org/10.1073/pnas.1718804115

Équipe SCIEU
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